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免疫球蛋白的基本概念

     抗血清之所以能和有關抗原起免疫結合反應，是因為在抗血清中，含有相關的抗體蛋白質。原先認為大部份抗體是y-球蛋白，小部份是-β球蛋白。后來發現y-球蛋白是一級免疫化學性質不同以及組成極不均一的糖蛋白。y-球蛋白中只有一部分球蛋白具有免疫結合的能力，為了準確描述抗體球蛋白的性質，在20世紀60年代初提出將具有抗體活性的球蛋白稱為免疫球蛋白。抗血清中的免疫球蛋白是漿細胞的產物（單克隆抗體另作別論），它不但存在于抗血清中，還存在于生物體的體液與外分泌液中以及淋巴細胞的膜上。這種具有抗體活性的免疫球蛋白，是由多種成分組成的。人血漿內的免疫球蛋白大多數存在于丙種球蛋白（y-球蛋白）中，分成IgG、IgM、IgA、IgD、IgE等多種成分。Ig是Immunoglobulin即免疫球蛋白的英文簡稱。免疫球蛋白雖然有多種成分，但是為主的卻是IgG，約占人血漿丙種球蛋白的70%，分子量約15萬，沉降系數約為7S，含糖2%－3%。在一般情況下，提純免疫球蛋白就是指IgG的純化。通過雙功能試劑使酶與IgG交聯，得到酶標記的IgG,通常稱其為酶標記抗體。因此，有必要進一步了解IgG的化學結構和基因結構。總之，抗體是生物學功能上的概念，而免疫球蛋白是化學結構上的概念。所有的抗體均屬于免疫球蛋白，但免疫球蛋白并非都是抗體。